Биополимеры — необходимые компоненты всех живых организмов, они имеют большое значение для жизнедеятельности клетки. Полисахариды выступают как основной источник энергии, липиды защищают органы от механических воздействий, нуклеиновые кислоты хранят наследственную информацию. Не менее важными являются и функции белков. На биологии в 10 классе дети подробно рассматривают эту тему.
Структура и строение
Белки (протеины, полипептиды) — полимерные органические соединения, состоящие из образованной пептидной связью цепочки альфа-аминокислот. Их структура делится на четыре уровня:
- Первичная подразумевает под собой нуклеотидную последовательность, определяемую генетическим кодом белка.
- Вторичная, как и структуры более высоких порядков, формируется в процессе сворачивания полипептидной цепи в спирали, складчатые зигзагообразные слои или неупорядоченные фрагменты, стабилизированные водородными связями.
- Третичная структура определяется первичной и составлена из элементов вторичной, стабилизированных в большей степени гидрофобными взаимодействиями, а также ковалентными, ионными и водородными связями.
- Четвертичная представляет собой формирование макромолекулярного образования из отдельных полипептидных цепей.
Уровень структурной организации может меняться. В зависимости от внешних условий белок принимает предпочтительную или энергетически более выгодную конформацию.
Также протеины классифицируются по типу строения. По этому признаку их можно разбить на три группы:
- Фибриллярные имеют вытянутую нитевидную структуру. Чаще всего они не растворяются в воде и имеют большую массу. Примерами таких полипептидов выступают кератин волос, коллаген сухожилий и хрящей, эластин сосудов и лёгких.
- Глобулярные представляют собой плотно свёрнутые в сферическую форму водорастворимые молекулы. К ним относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны, например, инсулин.
- Мембранные встроены в молекулярную структуру, отделяющую содержимое клетки и её органелл от внешней среды. Они могут взаимодействовать с одной поверхностью мембраны либо пронизывать её насквозь один или несколько раз. Такое строение имеет белок, входящий в зрительный пигмент.
Функции белков. план-конспект урока по биологии (9 класс) на тему
Тема урока: Функции белков
Дата проведения 22.09.14
Цели:
- организовать познавательную деятельность учащихся на уровне восприятия и первичного осмысления материала о функциях белков; содействовать закреплению знаний учащимися о составе и строении белков;
- способствовать развитию умений наблюдать, анализировать, делать выводы; продолжить формирование практических навыков в процессе исследования и навыков самостоятельной работы с текстом учебника;
- воспитывать здоровый образ жизни и культуру общения учащихся.
Тип учебного занятия: урок изучения нового материала.
Средства обучения: таблица «Структуры белка», компьютер.
Методы: наглядные, практические, проблемного изложения, частично поисковый, поисково-исследовательский.
Оборудование: Раствор яичного белка альбумина (белок одного куриного яйца развести в 0,5 л воды), концентрированная азотная кислота, молоко, уксусная кислота, пробирки, штатив, химические стаканы, стеклянные палочки, спиртовка, держатель.
Ход урока:
I. Организационный этап
Приветствие, проверка готовности учащихся к учебному занятию, организация внимания школьников.
Ребята! Посмотрите на меня, сделайте глубокий вдох, теперь выдох. И начинаем работать.
II. Этап подготовки учащихся к изучению нового материала
1. Для начала проведём теоретическую разминку.
Беседа по вопросам:
- Что такое биополимеры? Приведите примеры биополимеров.
- Какие вещества называются белками или протеинами?
- Что такое первичная структура белка? Какими связями поддерживается? (у доски показ по таблице «Структуры белка»)
- Что представляет собой вторичная структура белка? Какими связями поддерживается?
- Что представляет собой третичная структура белка? Какими связями поддерживается?
- Что представляет собой четвертичная структура белка?
- Что такое денатурация белка?
2. Эксперимент.
А теперь я попрошу вас понаблюдать за проводимым мною экспериментом и прокомментировать его:
Демонстрационный опыт 1:
В пробирку наливают 10-15 мл раствора белка альбумина и нагревают в пламени горелки.
Что мы наблюдаем? Прокомментируйте наблюдаемое явление.
(Появляется осадок белка еще до того, как жидкость закипит. Белок свертывается, процесс денатурации необратим).
Демонстрационный опыт 2:
В пробирку наливают 10—15 мл белка и добавляют 10 мл концентрированной азотной кислоты.
Что мы наблюдаем? Прокомментируйте наблюдаемое явление.
(Образуется белый аморфный осадок белка. Концентрированные кислоты вызывают также необратимую денатурацию).
Какой вывод мы можем сделать из проведенного исследования?
(Действие высоких температур, концентрированных кислот вызывают денатурацию белков)
Ребята! Почему при попадании кислоты на кожу происходит ожог? (происходит необратимая денатурация белков)
Почему повышение температуры тела до 42 градусов у человека приводит к смерти? (происходит необратимая денатурация белков)
А сейчас вы самостоятельно проведёте эксперимент.
Перед вами молоко. Внимание, вопрос.
— Как вы думаете, почему в школах нашей области детям дают молоко?
(молоко – ценнейший продукт питания содержит сразу три вещества: жир, углевод – лактозу и, конечно же, белок – казеин, который так необходим растущему организму).
Сейчас вы его сами обнаружите. Добавьте в стаканчики с молоком несколько капель уксусной кислоты.
— Что вы наблюдаете? Прокомментируйте наблюдаемое явление (казеин сворачивается и образуется творожистый осадок (творог)).
— Можно из этого молока (демонстрируется молоко) сварить кашу? (да)
— А из этого? (демонстрируется молоко, в котором казеин свернулся) (нет)
— Могут ли денатурированные белки выполнять свои функции? (При нарушении природной структуры белки не могут выполнять свои функции).
— Так какая же тема сегодняшнего урока? (функции белков).
Запишите, пожалуйста, тему урока в тетради (тема на слайде 1).
А теперь давайте попытаемся сформулировать цели. Учитель обобщает сказанное.
III. Этап изучения нового материала
1. Презентация функций белков
Анализ фото и рисунков на слайдах.
Слайд 2
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют строительную функцию? Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белка состоят стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы и ногти.
Слайд 3
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют каталитическую или ферментативную функцию? Специальные белки — ферменты способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Известно около тысячи ферментов. Каждая реакция катализируется своим особым ферментом.
Слайд 4
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют двигательную функцию? Двигательную функцию выполняют особые сократительные белки. Благодаря им двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов.
Слайд 5
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют транспортную функцию? Клетки крови – эритроциты содержат белок гемоглобин, который переносит кислород из легких к клеткам других тканей и органов.
В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму.
Слайд 6
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют защитную функцию?
Клетки крови – лейкоциты дозревают в тимусе (вилочковая железа) и лимфатических узлах, превращаясь в лимфоциты. Последние делятся, образуя антитела, которые блокируют чужеродные белки. Таким образом, специфические белки предохраняют организм от вторжения чужеродных белков и микроорганизмов;
фибрин и тромбин предохраняют организм от кровопотери.
Слайд 7
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют регуляторную функцию? На слайде представлена эндокринная система человека. Эндокринные железы выделяют в кровь гормоны, которые имеют белковую природу. Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови.
Слайд 8
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют сигнальную функцию? В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.
Слайд 9
Проанализируйте изображения на слайде. Почему белки выполняют энергетическую функцию? Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.
2. Самостоятельная работа (слайд 10) с текстом учебника на с.27-28.
Прочитать текст и заполнить таблицу «Функции белков» в рабочей тетради на печатной основе – с.12-13
IV. Этап проверки первичного усвоения знаний (слайд 11)
Ответить на вопросы:
1. Какие функции белков вам известны?
2. При окислении 1 г белков выделяется столько же энергии, сколько при окислении 1 г углеводов. Почему организм использует белки как источник энергии только в крайних случаях?
3. Почему белок коллаген, входящий в состав волокнистой структуры, находящийся в тканях кожи, добавляют в косметические кремы по уходу за кожей?
4. Почему пересаженные органы: почки, печень часто отторгаются у пациентов?
5. Шерсть содержит белок кератин, почему при стирке в воде с t° = 90° -100 шерсть садится?
V. Этап информации о домашнем задании (слайд 12)
Задание на дом: §1.5, вопросы 1 — 5, стр. 29.
По желанию подготовить сообщения: «Антитела – наши защитники», «Белки – ферменты», «Белки – гормоны».
VI. Этап подведения итогов занятия
VII. Этап рефлексии (слайд 13)
Оцените свою работу на уроке, закончив следующие предложения: (на слайде)
Больше всего мне понравилось……..
Теперь я буду знать………
Сегодня я понял (а), что ………..
МОУ «Ровеньская средняя общеобразовательная школа с углубленным изучением отдельных предметов»
Разработка урока биологии в 9 классе
«Функции белков»
Подготовила: Баламутова Татьяна Ивановна,
учитель биологии
РОВЕНЬКИ
2011
Характерные свойства
Одна из главных характеристик протеина — его размер. Он выражается в количестве аминокислотных остатков или килодальтонах. Рекордсменом является белок поперечно-полосатых мышц под названием коннектин. Он состоит из более чем 38 тысяч аминокислот, а его молекулярная масса превышает 3 тысячи килодальтон.
Другой важной характеристикой являются физико-химические свойства полипептидов. Главные из них следующие:
- Амфотерность. Протеины содержат в своём составе кислые и основные аминокислотные остатки, следовательно, в зависимости от условий в химических реакциях они могут как отдавать электронную пару, так и принимать её.
- Растворимость. В зависимости от структуры и внешних факторов полипептиды делятся на водорастворимые (к ним относятся сыворотка крови и яичный альбумин), нерастворимые (кератин, фиброин) и водоотталкивающие (мембранные белки).
- Денатурация. Химическое, физическое или механическое воздействие на протеины может привести к тому, что они полностью или частично потеряют вторичную, третичную либо четвертичную структуру.
Белки
Человеческий организм состоит из ста триллионов клеток, каждая клетка состоит из сотен миллионов молекул белка. Белки
─ это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела.
По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.
Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.
Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин
) жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях.
Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови
.
Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.
Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.
Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты
.
Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют протеи
ногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.
Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число
комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.
Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глицин, глутами
н, глутам
и
новую кислоту, прол
и
н, сер
и
н, тироз
и
н и цисте
и
н.
Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это вали
н, гистид
и
н, изолейцин, лейц
и
н, лиз
и
н, метион
и
н, треон
и
н, триптоф
а
н, фенилалан
и
н. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.
Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─NH3),
с основными свойствами, другая – карбоксильной группой (─COOH) с кислотными свойствами.
Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой эр
R), у разных аминокислот имеет различное строение.
Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид. Эта реакция называется (полимеризацией
).
В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной
. Это связь между атомами углерода и азота.
Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа
, а на другом – свободная
карбоксильная группа
, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.
Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И кроме того каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.
В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепе
й.
Среди белков различают протеины,
состоящие только из белков и
протеиды,
содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.
Гемоглобин является сложным белком класса хро
мопроте
и
нов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, —
гем
.
Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1 (альфа-1),
α2, β1
(бета-1)
и β2.
Четвертичная структура гемоглобина придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.
Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.
Эритроцит при этом приобретает форму серпа
. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию серповидноклеточной анемии.
Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми
.
Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным
.
Если в состав сложных белков входят углеводы
, то их называют
гликопротеиды.
Если входят жиры – то
липопротеиды
, а если нуклеиновые кислоты –
нуклеопротеиды
.
Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.
Попытаемся обнаружить белок, выявить его присутствие.
Белок можно выявить при помощи его денатурации.
Денатурация
— это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.
Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.
Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание)
вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.
Следующий опыт
В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты
. Признак реакции ─ образование осадка. Белок денатурирован.
Третий опыт
Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых метоллов
. К раствору белка добавляем раствор сульф
а
та меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.
Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы необходимо, пряже всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.
П
роцесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатур
а
цией.
Уровни организации белковой молекулы
Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации
, которые представляют собой четыре уровня их организации.
Последовательное чередование различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется – первичной структурой
белковой молекулы. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Молекула белка обладает определённой пространственной формой – это вторичная структура
. Такая структура поддерживается водородными связями. Водородные связи возникают межу амино- и карбоксильными группами амикислотных остатков полипептидной цепи.
Водородные связи фиксируют различные пространственные структуры. Хотя они и малопрочные, но из-за того, что их большое количество, – вторичная структура белка достаточно прочна.
Части белковой молекулы могут организовываться в спираль или в другие виды вторичной структуры.
Третичная структура белка
имеет вид клубка (гл
о
булы). Третичная структура — это трёхмерная организация белковой молекулы. Она поддерживается водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цисце
и
на
(аминокислоты)
, а также гидрофобными взаимодействиями.
Существует и четвертичная структура белка
. Однако она характерна не для всех молекул белка. Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин кр
о
ви состоит из четырёх таких субъединиц.
Как вы уже поняли, белки многочисленны и многообразны. И у каждого белка своя задача и функция.
Рассмотрим некоторые из них.
Структурная функция белков.
Так как белки являются основой всех биологических мембран, они выполняют строительную функцию.
Белок коллаген
— важный составной компонент соединительных тканей.
Эластин
— эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.
Кератин
— фибриллярный белок, обладающий механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и роговой чехол, который покрывает клюв птиц.
Ферментативная функция белков.
Ферменты
— вещества белковой природы. Их молекулы состоят в основном из аминокислотных звеньев.
Ферменты специфичны для каждого вещества. Основная функция их — это ускорение биохимических реакций организма, реакций распада и синтеза.
Они действуют в строго определённой последовательности.
Почему так?
Дело в том, что избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Ферменты имеют специфические
активные участки (центры),
с которыми связываются субстраты.
Форма и химическое строение активного центра таково, что с ним могут связаться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, как ключ к замку. Связывание субстрата осуществляется именно в активном центре фермента.
Одни ферментные системы направляют процессы биосинтеза. Этот процесс требует затрат энергии.
Другие ферментные системы регулируют распад и окисление веществ. При этих реакциях энергия выделяется.
На заключительном этапе химической реакции комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.
Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества – субстрата.
Многие ферменты как мы уже сказали представлены белковыми молекулами. Другие состоят не только из белка, но и из небелкового соединения (кофермента
). В качестве кофермента могут выступать различные вещества, но, как правило, это витамины и ионы металлов.
Отсутствие витамина в пище сначала приводит к недостаточному образованию кофермента, а без него не может работать (активироваться) соответствующий фермент. Поэтому скорость биохимической реакции, за которую отвечает этот фермент, значительно падает. Итогом этого становится нарушение обмена веществ.
Транспортная функция
белков имеет важное значение. Так,
гемоглобин
переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.
В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин
.
Сывороточный альбумин
крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.
Белки-переносчики
осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Специфические белки выполняют защитную функцию
. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения.
Например, на проникновение в организм чужеродных белков реагирует иммунная система организма. Она бросает против них целую армию своих белков, так называемых антител.
Антитела являются особым классом гликопротеи
нов, имеющихся на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов.
При помощи антиген-связывающих участков антитела
присоединяются к вирусам и бактериям, чужеродным белкам, препятствуя их размножению.
Ещё один важный белок нашего организма — интерферон,
— универсальный противовирусный белок.
Фибриноген
и
тромбин
предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.
Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами
, которые в большинстве случаев являются сильными ядами.
Регуляторная функция белков
Она присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.
Например, наиболее известным гормоном является упомянутый выше инсулин
, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.
Белки могут выполнять энергетическую функцию
, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.
Но в качестве источника энергии белки используются в последнюю очередь, после углеводов и жиров. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.
Таким образом роль белков огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.
Выполняемые функции
Один и тот же белок может производить различную работу в организме. Например, осуществлять процессы метаболизма, выступать в качестве строительного материала компонентов клетки, участвовать в передаче сигналов, гидролизе пищи, образовании структур ткани. Выполнение протеином разных функций даёт основу для их следующей классификации:
- Каталитическая. Белки, являющиеся ферментами, ускоряют химические реакции. В рамках живого организма это могут быть процессы окисления или метаболического распада сложного вещества либо, наоборот, явления синтеза высокомолекулярных соединений.
- Структурная. Полипептиды участвуют в изменении формы клеток и её органоидов, а затем в виде цитоскелета поддерживают её контуры. Кроме того, они входят в состав соединительных тканей, волос и ногтей человека, а также перьев птиц и раковин беспозвоночных.
- Защитная. Протеины, выполняющие структурную функцию, одновременно обеспечивают безопасность клеток, выступая своего рода арматурой для них. Помимо физической защиты они осуществляют и химическую, связывая отравляющие вещества и ускоряя реакции их выведения, а также иммунную, заключающуюся в нейтрализации белковых токсинов и других патогенов.
- Регуляторная. Полипептиды способны к приёму и передаче информации, специфическому связыванию с другими молекулами и ферментативной активности. За счёт этого они регулируют внутриклеточные процессы, например, транскрипцию, трансляцию, активацию или блокировку других белков.
- Сигнальная. Когда определённые протеины, например, гормоны, связываются с рецепторами, запускается ответная реакция. Таким образом даётся сигнал, помогающий клеткам взаимодействовать между собой, а системам организма обеспечивать согласованность действий.
- Транспортная. Полипептиды переносят химические соединения внутри и между клетками. Кровью осуществляется транспорт веществ по всему организму.
- Запасная. Некоторые белки запасаются теплом в качестве источника энергии. Также они могут давать организму аминокислоты, которые преобразуются в биологически активные вещества и регулируют обменные процессы.
- Рецепторная. В цитоплазме и мембране находятся протеины, воспринимающие сигнал и с помощью изменения собственной пространственной конфигурации передающие его другим клеточным компонентам.
- Двигательная. Сокращение мышц, перемещения тела в пространстве и клеток внутри организма были бы невозможны без моторных белков. Они преобразуют химическую энергию в механическую работу, транспортируют молекулы и органоиды.
так то ЕНТ / Разработки уроков / Уроки по Биологии
Биология 9 класс. Тема урока: Строение и функции белков.
13.09.2014 20282 0
Цели урока:
1. Продолжить расширение и углубление знаний о важнейших
органических веществах клетки на основе изучения строения
и функции белков.
2.Знать из чего состоят белки, функции белков.
3.Продолжить формирование умения выявлять связи между
строением и функциями веществ.
Оборудование:
карточки -информаторы, учебник 9 кл., мет. пособие.
Тип урока:
комбинированный
Методы обучения:
беседа
Ход урока
I. Проверка знаний.
Фронтальная беседа.
- На какие группы делят все элементы, входящие в состав живого?
- На какие группы делятся углеводы в зависимости от количества молекул?
- Почему углеводы получили такое название?
- Что такое липиды?
II. Изучение нового материала.
1.
Рассказ об особенностях строение молекул белков.
Белки-
нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 аминокислот. Все аминокислоты имеют
радикал (R), аминогруппу (NH2), карбоксильную группу (COOH ).
H — N — C = O H — N — C — С— N
/ \ + / \\ \
H OH H -H2O O Н
ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ
- Самостоятельное изучение учащимися текста учебника с. 36 о классификации белков.
- Рассказ о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях.
Строительная —
белки входят в состав клеточных мембран и органелл
клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти,
когти у высших животных состоят из белков.
Ферментативная-
белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при
фотосинтезе.
Транспортная
— белки способны присоединять и переносить различные вещества. Белок гемоглобин переносит кислород, альбумины крови переносят жирные кислоты.
Защитная-
ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин
участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.
Сократительная-
благодаря движению относительно друг друга нитей
белков актина и миозина осуществляется сокращения мышц.
Регуляторная-
многие гормоны, регулирующие транскрипцию, являются белками: инсулин, глюкагон.
Рецепторная-
некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану,
способны изменить свою структуру на действие внешней среды. Фитохром-
светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию
растений, оксин- составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках
сетчатки глаза.
Пигментную
— белки имеющие цвет, меланин — кожи, волос, радужной
оболочки глаза.
4. Беседа об уровнях организации белковой молекулы.
Первичная структура
— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Первичная структура специфична для каждого белка, замена одной аминокислоты влечет за собой изменение функции.
Вторичная структура
— за счет водородных связей, 2-спиральная конфигурация,
структура белка волос, ногтей… .
Третичная-
за счет ионных, водородных , сульфидных связей.
Четвертичная
— четырех отдельных полипептидных субъединиц и небелковой части — гема. Гемоглобин .
Денатурация-
процесс нарушения структуры белка.
III.
Закрепление знаний.
В процессе беседы с помощью следующих вопросов6:
- Какие органические вещества клетки можно назвать самыми важными?
- Каким образом создается бесконечное разнообразие белков?
- Что собой представляют мономеры биополимеры белка?
- Как формируется пептидная связь?
- Что собой представляет первичная структура белка?
- Приведите примеры белков, выполняющих самые разные функции.
При ответе можно использовать следующую схему: №1
IV. Итог.
На уроке мы повторили и расширили свои знания по
теме «Белки». Узнали о функциях белков их строении,
о роли белков как самых необходимых химических
соединений для жизнедеятельности всего живого на
Земле.
